Podrían representar un mecanismo de adaptación frente al estrés, según un estudio de la Universidad de Emory.
Los priones son proteínas conocidas por su capacidad de causar enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Creutzfeld-Jakob, o “mal de las vacas locas”. Sin embargo, un nuevo estudio realizado en levaduras indica que la proteína Lsb2 puede formar un prión meta-estable en respuesta a temperaturas elevadas. Éstas causan la desnaturalización ...
Los priones son proteínas conocidas por su capacidad de causar enfermedades neurodegenerativas como la enfermedad de Creutzfeld-Jakob, o “mal de las vacas locas”. Sin embargo, un nuevo estudio realizado en levaduras indica que la proteína Lsb2 puede formar un prión meta-estable en respuesta a temperaturas elevadas. Éstas causan la desnaturalización de las proteínas, un proceso por el que pierden su conformación nativa y que aumenta su propensión a formar agregados tóxicos.
La formación de priones sería un intento de imponer orden en una jungla de proteínas mal conformadas, teorizan los investigadores. Keith Wilkinson, director del estudio, afirma que los hallazgos apuntan a que Lsb2 es el principal regulador de la formación de priones en respuesta al estrés celular. El término meta-estable indica que, cuando las condiciones de temperatura retornan a la normalidad, el estado priónico de Lsb2 se mantiene en una fracción de células mientras que se pierde en el resto. La inestabilidad natural de Lsb2 puede ser eliminada mediante mutaciones que la mantienen en estado priónico por períodos prolongados.
Wilkinson puntualiza que el entendimiento del proceso de formación de priones puede ser clave en el esclarecimiento de los mecanismos patogénicos de la proteína beta-amiloide, involucrada en la enfermedad de Alzheimer.
